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Almira Bartolomé
Directora de Business Development, 3PBIOVIAN
Jurgen Van Broeck
CEO, mAbxience
Reconstruyen chaperoninas ancestrales que revelan cómo evolucionaron las primeras máquinas moleculares
Proteínas primitivas sintetizadas en laboratorio abren nuevas vías para la biotecnología industrial.
Un equipo del Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) ha logrado reconstruir y “resucitar” proteínas que pudieron pertenecer a los primeros seres vivos de la Tierra, concretamente bacterias que habitaron el planeta hace entre 3.600 y 4.000 millones de años. El trabajo, publicado en Molecular Biology and Evolution, constituye la primera reconstrucción estructural de proteínas ancestrales multiméricas, aquellas maquinarias formadas por varias unidades de proteína que se ensamblan para generar nuevas funciones biológicas.
La investigación contribuye al desciframiento de la ruta evolutiva de las chaperoninas, una de las máquinas moleculares universales esenciales para el correcto plegamiento de proteínas en todos los seres vivos, desde bacterias primitivas hasta seres humanos.
Las chaperonas actúan como un sistema de control de calidad celular, ayudando a que otras proteínas adopten su estructura tridimensional, se ensamblen correctamente, atraviesen membranas o se reciclen. Su función resulta crucial para evitar la acumulación de proteínas defectuosas asociadas a cáncer o enfermedades neurodegenerativas.
Dentro de este grupo, las chaperoninas destacan por su capacidad para formar estructuras de uno o dos anillos, estas últimas con forma de barril, donde protegen y reparan proteínas dañadas mediante un proceso que depende de la hidrólisis de ATP. Su presencia en bacterias, eucariotas y arqueas muestra variaciones estructurales cuyo origen evolutivo aún no se comprendía por completo.
“Para entender el origen de estas estructuras, realizamos análisis bioinformáticos a partir de chaperoninas actuales, reconstruimos las secuencias ancestrales y sintetizamos las proteínas en el laboratorio”, explica Víctor Parro, investigador del CAB-CSIC-INTA.
Proteínas ancestrales producidas en laboratorio
Las chaperoninas reconstruidas difieren entre un 30% y un 40% de las actuales, pero aun así se comportan de forma muy similar, demostrando capacidad para proteger otras proteínas del daño térmico.
Los análisis de microscopía electrónica y criomicroscopía revelan que la chaperonina más ancestral solo forma anillos simples de siete unidades, es decir, la mitad de un barril moderno, lo que sugiere que las primeras maquinarias celulares eran más simples y menos especializadas.
“Este trabajo muestra estados intermedios en la evolución de las chaperoninas y ofrece un marco experimental para estudiar cómo surgió la complejidad multimérica en la vida primitiva”, señala Parro. Esta complejidad, basada en la unión de múltiples proteínas —como ocurre en la hemoglobina humana— podría haberse desarrollado también en condiciones extraterrestres.
La reconstrucción de proteínas ancestrales abre la puerta a nuevas funciones enzimáticas y variantes más resistentes, con posible aplicación en biotecnología.
“Es evolución molecular en estado puro: prueba y error para seleccionar las estructuras más eficientes”, destaca Jorge Cuéllar, investigador del CSIC en el CNB.
Aplicaciones industriales potenciales
El estudio sugiere que algunas de estas chaperoninas primitivas podrían emplearse como agentes estabilizadores en detergentes enzimáticos, o en procesos industriales que requieran altas temperaturas o condiciones de estrés químico, ofreciendo una oportunidad para el desarrollo de soluciones más robustas y eficientes.
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